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SARS-CoV-2的生命周期的一个重要方面是它能够附着在宿主细胞上并转移其遗传物质。它通过其刺突糖蛋白实现这一目标。刺突糖蛋白由三个独立的部分组成--一个将刺突固定在病毒上的“跨膜束”，以及病毒外部的两个S亚单位（S1和S2）。为了感染人体细胞，S1亚单位与人体细胞表面一种叫做ACE2的分子结合，而S2亚单位则分离并融合病毒和人体细胞膜。尽管这一过程是已知的，但其发生的确切顺序尚未被发现。然而，了解这些蛋白质结构的微秒级和原子级运动可以揭示COVID-19治疗的潜在目标。
研究报告的共同作者、美国莱斯大学Harry C & Olga K Wiess物理学教授、理论生物物理学中心联合主任José N. Onuchic解释说：“目前大多数SARS-CoV-2的治疗和疫苗都集中在病毒入侵的ACE2识别步骤上，但另一种策略是针对使病毒与人类宿主细胞融合的结构变化。但通过实验探测这些中间的、瞬时的结构是非常困难的，因此我们使用了充分简化的计算机模拟来研究这个大系统，但它保持了足够的物理细节来捕捉S2亚单位在融合前和融合后形状之间过渡时的动态。”
该团队对刺突糖蛋白上的糖分子的作用特别感兴趣，这些糖分子被称为聚糖。为了了解聚糖的数量、类型和位置是否在病毒细胞进入的膜融合阶段通过介导这些中间刺突的形成而发挥作用，他们使用一个基于全原子结构的模型进行了成千上万次模拟。这种模型允许研究人员在考虑到立体力的情况下预测原子随时间变化的轨迹--也就是说，相邻的原子如何影响其他原子的运动。
模拟结果显示，聚糖形成了一个 “笼子”，困住了S2亚单位的“头部”，导致它在脱离S1亚单位和病毒膜与细胞膜融合时，以一种中间形式停顿。当聚糖不存在时，S2亚单位在这种构象中花费的时间要少得多。
模拟结果还表明，将S2“头部”保持在一个特定的位置有助于S2亚单位“招募”人类宿主细胞并与它们的膜融合，因为它允许被称为融合肽的短蛋白从病毒中延伸出来。事实上，S2的糖基化大大增加了融合肽延伸到宿主细胞膜的可能性，而当没有聚糖时，发生这种情况的可能性很小。
“我们的模拟表明，聚糖可以在刺突糖蛋白转换过程中诱发一个暂停。这为融合肽捕获宿主细胞提供了一个关键机会，”研究共同作者、美国东北大学理论生物物理中心和物理系副教授Paul C. Whitford总结道。“在没有聚糖的情况下，病毒粒子很可能无法进入宿主体内。我们的研究揭示了聚糖如何控制感染性，它为实验研究影响这种普遍存在的致命病原体动态的因素提供了基础。”
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