发表在《生物化学杂志》上的一项新的南加州大学的研究揭示了针对一种名为GRP78的分子伴侣的疗法如何能够对COVID-19和未来出现的其他冠状病毒提供额外保护。
像GRP78这样的伴侣是帮助调节蛋白质正确折叠的分子，特别是当细胞处于压力之下时。但在某些情况下，病毒可以劫持这些伴侣蛋白来感染目标细胞并在那里繁殖和传播。GRP78已被牵涉到其它严重病毒的传播中，如埃博拉和寨卡。
GRP78在COVID-19中扮演的角色也不止一个。虽然研究表明，导致COVID-19的病毒SARS-CoV-2通过与细胞表面的ACE2受体结合来感染细胞，但南加州大学凯克医学院的研究人员考察了GRP78是否也有作用。他们发现GRP78作为ACE2和SARS-CoV-2之间的共同受体和稳定剂，加强了对病毒穗状蛋白的识别，使病毒更有效地进入宿主细胞。
这项研究提供了支持计算机模型预测的第一个实验证据，证明了GRP78在细胞中与SARS-CoV-2的尖峰蛋白结合。有趣的是，计算机模型进一步显示，传染性更强的COVID-19变种与GRP78的结合更强。
此外，研究小组发现，GRP78还与ACE2结合并充当其调节器--将该蛋白带到细胞表面，这为SARS-CoV-2提供了更多的结合点和感染细胞。这样一来，针对GRP78的疗法在保护和治疗感染COVID-19的人方面可能比单纯的疫苗更有效，特别是当涉及到不能接种疫苗的人和可能绕过疫苗保护但仍然依赖GRP78进入和生产的变种时。
作为一个伴侣分子，GRP78的工作是在内质网（ER）中折叠蛋白质，这是一个蛋白质生产工厂。在压力下，包括由SARS-CoV-2感染引起的压力，GRP78被运送到细胞表面。在那里，它促进了ACE2和SARS-CoV-2的尖峰蛋白之间的结合，导致了病毒进入的效力增强。一旦进入细胞，已知病毒会劫持ER蛋白折叠机制，其中GRP78是一个关键角色，以产生更多的病毒蛋白。
这一过程在受到糖尿病或癌症等其他疾病压力的细胞中可能会加强，这可能是有潜在健康状况的人更容易感染SARS-CoV-2的原因之一。
为了研究GRP78在SARS-CoV-2感染中的作用，研究人员用人源化单克隆抗体（hMAb159）处理肺上皮细胞，已知该抗体能从细胞表面去除GRP78，并且在小鼠模型中没有不良影响。干预措施清除了GRP78并减少了细胞表面的ACE2，减少了SARS-CoV-2能够附着的目标数量。
这些发现使研究人员得出结论，去除细胞表面GRP78的干预措施，如hMAb159，可以减少SARS-CoV-2的感染，并抑制感染者中COVID-19的传播和严重程度。
健康细胞需要一部分GRP78来正常运作。然而，受压的细胞，如病毒感染或癌细胞，需要更多的GRP78来生存和繁殖，因此减少体内GRP78数量的治疗方法可以减少SARS-CoV-2感染和扩散的严重性，而没有不良影响。
虽然这项研究使用了一种单克隆抗体，但研究人员说，还有其他药剂可以用来减少GRP78的数量或活性，为潜在的药物解决方案创造了多种途径来针对GRP78。GRP78可以成为与现有疗法相结合的通用目标，不仅可以打击COVID-19，而且还可以打击其他依赖GRP78进行感染的致命性病毒。
该研究小组的下一步是通过动物研究进一步探索这些发现。
虽然这项研究使用了一种单克隆抗体，但研究人员说，还有其他药剂可以用来减少GRP78的数量或活性，为潜在的药物解决方案创造了多种途径来针对GRP78。
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